ENZIMI

Metaboličke reakcije u ljudskom tijelu ne bi bile moguće bez prisutnosti enzima. Supstratima nazivamo spojeve koji se kemijski mijenjaju djelovanjem enzima. Prvi enzim izoliran u kristalnom stanju je bila ureaza ( Summer ).

Enzimi sadrže aktivno središte koje je dio njihovog lanca i posebno je nabran. Denaturiranjem enzima oni gube svoju funkciju, iako sekvencija aminokiselina ostaje ista. Mnogi enzimi se sastoje od proteinskog dijela i neproteinskog ( prostetskog ). Apoenzimi vežu takvu grupu reverzibilno, a prostetska grupa naziva se koenzim.
Enzimi su stereospecifični. Oni reagiraju samo sa jednim stereoizomerom supstrata.

Svojstva enzima možemo podijeliti sažeto u 4 pravila:

1. Reverzibilno vežu supstrat

2. Ne mijenjaju smjer kemijske reakcije, nego ju ubrzavaju u oba smjera

3. Iz reakcije izlaze kemijski nepromijenjeni ( fizikalno se mijenjaju )

4. Enzimska kataliza se može regulirati

ENERGIJA AKTIVACIJE
Koraci u reakcijama sa enzimima:
Za svaki korak vrijedi zakon o djelovanju masa. Reakcije u organizmu su uglavnom endorgone, a uz prisustvo enzima se ubrzavaju za faktor 〖10〗^8-〖10〗^10.
Međureakcije po kojima se odvija ukupni proces nisu u ravnoteži, jer se jedan produkt uvijek troši. Druga reakcija mora biti egzorgona, da bi ukupno vrijedilo ΔG=0

STRUKTURA ENZIMA
Enzimi su uglavnom globularni proteini, molekulske mase od 1000 – 10000. Mogu se spajati u multi-enzimske komplekse, koji postaju važna mjesta regulacije. Mnogostruko nabrani dio lanca stvara skelet za stabilizaciju aktivnog središta. Na tome se mjestu veže supstrat uz oslobađanje energije.
Središte se nalazi u žlijebu u kojem sa supstratom mogu reagirati pobočni lanci aminokiselina i nekad kovalentno vezani supstrati. Ta struktura nije kruta, nego je dinamička i postiže reverzibilne konformacijske promjene. U reakciji vezanja bitan je i prostorni razmještaj sudionika i dolazi do inducirane konformacijske promjene supstrata i enzima.
Enzimi su uglavnom izolirani u kristalnom obliku i struktura im je određena rendgenskom difrakcijom.
Aktivno središte stvara više dijelova polipeptidnog lanca. Supstrat ulazi u žlijeb gdje biva izložen reaktivnim grupama pobočnih lanaca polipeptida. Može se vezati ionskom vezom, metalnom ( magnezijev ion ), hidrofobnom ili vodikovom. Također dolazi do konformacijske promjene na supstratu i enzimu, što se naziva inducirano prilagođavanje. Supstrat se prilikom reakcije vezanja uklanja iz vodene okoline i ulazi u jednu novu, gdje vlada drugačija konstanta ravnoteže tzv. unutrašnja konstanta ravnoteže. Na supstrat djeluju različite funkcionalne grupe u žlijebu, koje mogu djelovati kao akceptori ili donori protone. Dolazi do steričke i elektronske deformacije supstrata.
Tim gore navedenim procesima se stvara prijelazno stanja gdje uz oslobađanje energije dolazi i do otpuštanja produkta.
Ping-Pong mehanizam zasniva se na činjenici da se više supstrata veže određenim redoslijedom. U tom procesu dolazi do prijelaza funkcionalnih skupina sa jednog supstrata na drugi. Drugi supstrat se veže na aktivno središte tek nakon disocijacije prvog. Primjer za ovaj mehanizam su aminotransferaze za prijenos amino skupine, pri čemu se stvara schiffova baza.

Iznos pH pri kojem je katalitičko djelovanje najbolje naziva se pH-optimum.
Povećanjem temperature raste i aktivnost enzima sve dok ne započne denaturacija.

1. Spajanje enzima i supstrata u enzim-supstrat ( ES ), Reakcija je egzorgona.

2. Stvaranje enzim-produkta ( EP ), pri čemu je P vezan na aktivno središte

3. Otpuštanje produkta